Chemia białek
Informacje ogólne
Kod przedmiotu: | WBT-BCH327 | Kod Erasmus / ISCED: |
(brak danych)
/
(0512) Biochemia
![]() |
Nazwa przedmiotu: | Chemia białek | ||
Jednostka: | Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii | ||
Grupy: |
przedmioty w blokach dla 3 roku BCH - 2020/21 - sem.letni |
||
Punkty ECTS i inne: |
2.00 ![]() ![]() |
||
Język prowadzenia: | polski |
Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2020/2021" (w trakcie)
Okres: | 2021-02-25 - 2021-06-15 |
![]() |
Typ zajęć: |
Ćwiczenia, 15 godzin ![]() Wykład, 15 godzin ![]() |
|
Koordynatorzy: | Paweł Mak | |
Prowadzący grup: | Paweł Mak | |
Lista studentów: | (nie masz dostępu) | |
Zaliczenie: | Przedmiot - Zaliczenie na ocenę | |
Cele kształcenia: | Uzyskanie przez studenta wiedzy dotyczącej: metod oczyszczania i identyfikacji białek, technik selektywnej chemicznej modyfikacji reszt aminokwasowych, analizy składu aminokwasowego białek i peptydów, technik fragmentacji białek, sekwencjonowania białek i peptydów od N- i C- końca oraz chemicznej syntezy peptydów. |
|
Efekty kształcenia: | Po zakończeniu zajęć student - w zakresie wiedzy: • opanował podstawowe zagadnienia z zakresu biochemii aminokwasów, peptydów i białek, zna podstawowe cechy strukturalne, właściwości chemiczne aminokwasów, peptydów i białek oraz rozumie zależności pomiędzy ich strukturą a funkcjami (BCH1_K_W05, BCH1_K_W06, BCH1_K_W13, BCH1_K_W14) • opanował podstawowe zagadnienia z zakresu technik rozdzielania, badania własności, fragmentacji, modyfikacji oraz oznaczeń ilościowych aminokwasów, peptydów i białek (BCH1_K_W05, BCH1_K_W06, BCH1_K_W13, BCH1_K_W14) - w zakresie umiejętności: • stosuje podstawowe techniki i narzędzia badawcze w zakresie biochemii, potrafi obsługiwać podstawową aparaturę rutynowo stosowaną w laboratoriach, wykonuje proste doświadczenia naukowe pod kierunkiem opiekuna naukowego; opracowuje wyniki doświadczeń i podejmuje próbę ich interpretacji w oparciu o literaturę przedmiotu (BCH1_K_U06, BCH1_K_U08, BCH1_K_U09, BCH1_K_U10, BCH1_K_U12) - w zakresie kompetencji społecznych: • rozumie znaczenie uczciwości intelektualnej w działaniach swoich i innych osób, wykazuje odpowiedzialność za powierzany sprzęt, oraz poszanowanie pracy własnej i innych, jest odpowiedzialny za bezpieczeństwo pracy własnej i innych (BCH1_K_K04, BCH1_K_K05, BCH1_K_K06) |
|
Wymagania wstępne: | Ukończenie kursu Biochemia. |
|
Forma i warunki zaliczenia: | Kolokwium zaliczeniowe na ocenę w postaci testu jednokrotnego wyboru. Warunkiem dopuszczenia do kolokwium zaliczeniowego jest obecność na ćwiczeniach oraz zgromadzenie minimalnej liczby punktów ze sprawdzianów oraz sprawozdań z ćwiczeń. Szczegółowe kryteria zaliczania ćwiczeń oraz przeliczania punktów na ocenę podawane są na początku zajęć |
|
Metody sprawdzania i kryteria oceny efektów kształcenia uzyskanych przez studentów: | Kolokwium zaliczeniowe na ocenę w postaci testu jednokrotnego wyboru. Warunkiem dopuszczenia do kolokwium zaliczeniowego jest obecność na ćwiczeniach oraz zgromadzenie minimalnej liczby punktów ze sprawdzianów oraz sprawozdań z ćwiczeń. Szczegółowe kryteria zaliczania ćwiczeń oraz przeliczania punktów na ocenę podawane są na początku zajęć |
|
Metody dydaktyczne - słownik: | Metody podające - anegdota |
|
Metody dydaktyczne: | Metody podające (wykład informacyjny i multimedialny) Metody praktyczne (pokaz, ćwiczenia laboratoryjne i rachunkowe) |
|
Bilans punktów ECTS: | Uczestnictwo w wykładach: 15h Uczestnictwo w ćwiczeniach: 15h Przygotowanie do ćwiczeń: 5h Przygotowanie do sprawdzianów: 5h Przygotowanie do kolokwium zaliczeniowego: 10h Razem łączny nakład pracy studenta: 50 h |
|
Wymiar, zasady i forma odbywania praktyk: | Brak. |
|
Skrócony opis: |
Metody oczyszczania i identyfikacji białek, selektywna chemiczna modyfikacja reszt aminokwasowych, analiza składu aminokwasowego białek i peptydów, techniki fragmentacji białek, sekwencjonowanie białek i peptydów od N- i C- końca, chemiczna synteza peptydów. | |
Pełny opis: |
Wykłady: • Podstawy chemii i fizykochemii białek: budowa cząsteczek, własności aminokwasów i wiązania peptydowego, konformacje łańcucha polipeptydowego, modyfikacje potranslacyjne • Oczyszczanie białek: strategie, przygotowanie materiału biologicznego, techniki homogenizacji tkanek, precypitacji, odsalania, zagęszczania i przechowywania preparatów białkowych, przegląd technik chromatograficznych i elektroforetycznych, dokumentacja procesu oczyszczania • Synteza peptydów i białek, biblioteki i dendrymery peptydowe – podstawy teoretyczne i zastosowania • Analiza składu aminokwasowego białek i peptydów - zastosowania i przegląd technik, sekwencjonowanie łańcuchów polipeptydowych od N- i C-końca technikami degradacji Edmana oraz spektrometrii mas • Selektywna chemiczna modyfikacja reszt aminokwasowych białek, odczynniki selektywne wobec centrum aktywnego enzymów, redukcja i reoksydacja wiązań disiarczkowych, odczynniki dwufunkcyjne, wprowadzanie sond oraz grup chromoforowych. • Wprowadzenie do proteomiki oraz metod radioizotopowych • Selektywna fragmentacja białek - metody chemiczne i enzymatyczne. Ćwiczenia: Blok 1: Oznaczanie grup funkcyjnych w białkach • Oznaczanie grup aminowych z użyciem odczynnika TNBS • Oznaczenie grup tiolowych z użyciem odczynnika DTNB • Oznaczanie mostków disiarczkowych w białkach z użyciem odczynnika NTSB Blok 1: Oznaczanie grup funkcyjnych w białkach (c.d.) oraz analiza składu aminokwasowego • Analiza składu aminokwasowego (ćwiczenie seminaryjno-demonstracyjne) • Oznaczanie tryptofanu w białkach poprzez miareczkowanie z odczynnikiem NBS Blok 3: Oznaczanie centrów aktywnych enzymów oraz sekwencjonowanie białek od N-końca • Sekwencjonowanie białek i peptydów od N-końca techniką degradacji Edmana (ćwiczenie seminaryjno-demonstracyjne) • Modyfikacja centrum aktywnego trypsyny oraz chymotrypsyny za pomocą NPGB oraz cynamoiloimidazolu | |
Literatura: |
„Wprowadzenie do chemii białek”, red. A. Dubin. Wydział Biotechnologii UJ, Kraków 2003 „Biochemia”, J.M. Berg, L. Stryer, J.L. Tymoczko, PWN, Warszawa 2005 | |
Uwagi: |
Brak. |
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Jagielloński w Krakowie.