Uniwersytet Jagielloński w Krakowie - Punkt LogowaniaNie jesteś zalogowany | zaloguj się
katalog przedmiotów - pomoc

Chemia białek

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: WBT-BCH327 Kod Erasmus / ISCED: (brak danych) / (0512) Biochemia
Nazwa przedmiotu: Chemia białek
Jednostka: Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii
Grupy: przedmioty w blokach dla 3 roku BCH - 2020/21 - sem.letni
Punkty ECTS i inne: 2.00
zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski

Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2020/2021" (w trakcie)

Okres: 2021-02-25 - 2021-06-15
Wybrany podział planu:


powiększ
zobacz plan zajęć
Typ zajęć: Ćwiczenia, 15 godzin więcej informacji
Wykład, 15 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Paweł Mak
Prowadzący grup: Paweł Mak
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Przedmiot - Zaliczenie na ocenę
Cele kształcenia:

Uzyskanie przez studenta wiedzy dotyczącej: metod oczyszczania i identyfikacji białek, technik selektywnej chemicznej modyfikacji reszt aminokwasowych, analizy składu aminokwasowego białek i peptydów, technik fragmentacji białek, sekwencjonowania białek i peptydów od N- i C- końca oraz chemicznej syntezy peptydów.

Efekty kształcenia:

Po zakończeniu zajęć student

- w zakresie wiedzy:

• opanował podstawowe zagadnienia z zakresu biochemii aminokwasów, peptydów i białek, zna podstawowe cechy strukturalne, właściwości chemiczne aminokwasów, peptydów i białek oraz rozumie zależności pomiędzy ich strukturą a funkcjami (BCH1_K_W05, BCH1_K_W06, BCH1_K_W13, BCH1_K_W14)

• opanował podstawowe zagadnienia z zakresu technik rozdzielania, badania własności, fragmentacji, modyfikacji oraz oznaczeń ilościowych aminokwasów, peptydów i białek (BCH1_K_W05, BCH1_K_W06, BCH1_K_W13, BCH1_K_W14)


- w zakresie umiejętności:

• stosuje podstawowe techniki i narzędzia badawcze w zakresie biochemii, potrafi obsługiwać podstawową aparaturę rutynowo stosowaną w laboratoriach, wykonuje proste doświadczenia naukowe pod kierunkiem opiekuna naukowego; opracowuje wyniki doświadczeń i podejmuje próbę ich interpretacji w oparciu o literaturę przedmiotu (BCH1_K_U06, BCH1_K_U08, BCH1_K_U09, BCH1_K_U10, BCH1_K_U12)


- w zakresie kompetencji społecznych:

• rozumie znaczenie uczciwości intelektualnej w działaniach swoich i innych osób, wykazuje odpowiedzialność za powierzany sprzęt, oraz poszanowanie pracy własnej i innych, jest odpowiedzialny za bezpieczeństwo pracy własnej i innych (BCH1_K_K04, BCH1_K_K05, BCH1_K_K06)



Wymagania wstępne:

Ukończenie kursu Biochemia.

Forma i warunki zaliczenia:

Kolokwium zaliczeniowe na ocenę w postaci testu jednokrotnego wyboru. Warunkiem dopuszczenia do kolokwium zaliczeniowego jest obecność na ćwiczeniach oraz zgromadzenie minimalnej liczby punktów ze sprawdzianów oraz sprawozdań z ćwiczeń. Szczegółowe kryteria zaliczania ćwiczeń oraz przeliczania punktów na ocenę podawane są na początku zajęć

Metody sprawdzania i kryteria oceny efektów kształcenia uzyskanych przez studentów:

Kolokwium zaliczeniowe na ocenę w postaci testu jednokrotnego wyboru. Warunkiem dopuszczenia do kolokwium zaliczeniowego jest obecność na ćwiczeniach oraz zgromadzenie minimalnej liczby punktów ze sprawdzianów oraz sprawozdań z ćwiczeń. Szczegółowe kryteria zaliczania ćwiczeń oraz przeliczania punktów na ocenę podawane są na początku zajęć

Metody dydaktyczne - słownik:

Metody podające - anegdota
Metody podające - objaśnienie lub wyjaśnienie
Metody podające - odczyt
Metody podające - opis
Metody podające - opowiadanie
Metody podające - pogadanka
Metody podające - prelekcja
Metody podające - prezentacja multimedialna
Metody podające - wykład informacyjny
Metody praktyczne - ćwiczenia laboratoryjne
Metody praktyczne - pokaz
Metody problemowe - wykład konwersatoryjny
Metody problemowe - wykład problemowy
Metody programowane - z użyciem komputera

Metody dydaktyczne:

Metody podające (wykład informacyjny i multimedialny)

Metody praktyczne (pokaz, ćwiczenia laboratoryjne i rachunkowe)


Bilans punktów ECTS:

Uczestnictwo w wykładach: 15h

Uczestnictwo w ćwiczeniach: 15h

Przygotowanie do ćwiczeń: 5h

Przygotowanie do sprawdzianów: 5h

Przygotowanie do kolokwium zaliczeniowego: 10h


Razem łączny nakład pracy studenta: 50 h


Wymiar, zasady i forma odbywania praktyk:

Brak.

Skrócony opis:

Metody oczyszczania i identyfikacji białek, selektywna chemiczna modyfikacja reszt aminokwasowych, analiza składu aminokwasowego białek i peptydów, techniki fragmentacji białek, sekwencjonowanie białek i peptydów od N- i C- końca, chemiczna synteza peptydów.

Pełny opis:

Wykłady:

• Podstawy chemii i fizykochemii białek: budowa cząsteczek, własności aminokwasów i wiązania peptydowego, konformacje łańcucha polipeptydowego, modyfikacje potranslacyjne

• Oczyszczanie białek: strategie, przygotowanie materiału biologicznego, techniki homogenizacji tkanek, precypitacji, odsalania, zagęszczania i przechowywania preparatów białkowych, przegląd technik chromatograficznych i elektroforetycznych, dokumentacja procesu oczyszczania

• Synteza peptydów i białek, biblioteki i dendrymery peptydowe – podstawy teoretyczne i zastosowania

• Analiza składu aminokwasowego białek i peptydów - zastosowania i przegląd technik, sekwencjonowanie łańcuchów polipeptydowych od N- i C-końca technikami degradacji Edmana oraz spektrometrii mas

• Selektywna chemiczna modyfikacja reszt aminokwasowych białek, odczynniki selektywne wobec centrum aktywnego enzymów, redukcja i reoksydacja wiązań disiarczkowych, odczynniki dwufunkcyjne, wprowadzanie sond oraz grup chromoforowych.

• Wprowadzenie do proteomiki oraz metod radioizotopowych

• Selektywna fragmentacja białek - metody chemiczne i enzymatyczne.

Ćwiczenia:

Blok 1: Oznaczanie grup funkcyjnych w białkach

• Oznaczanie grup aminowych z użyciem odczynnika TNBS

• Oznaczenie grup tiolowych z użyciem odczynnika DTNB

• Oznaczanie mostków disiarczkowych w białkach z użyciem odczynnika NTSB

Blok 1: Oznaczanie grup funkcyjnych w białkach (c.d.) oraz analiza składu aminokwasowego

• Analiza składu aminokwasowego (ćwiczenie seminaryjno-demonstracyjne)

• Oznaczanie tryptofanu w białkach poprzez miareczkowanie z odczynnikiem NBS

Blok 3: Oznaczanie centrów aktywnych enzymów oraz sekwencjonowanie białek od N-końca

• Sekwencjonowanie białek i peptydów od N-końca techniką degradacji Edmana (ćwiczenie seminaryjno-demonstracyjne)

• Modyfikacja centrum aktywnego trypsyny oraz chymotrypsyny za pomocą NPGB oraz cynamoiloimidazolu

Literatura:

„Wprowadzenie do chemii białek”, red. A. Dubin. Wydział Biotechnologii UJ, Kraków 2003

„Biochemia”, J.M. Berg, L. Stryer, J.L. Tymoczko, PWN, Warszawa 2005

Uwagi:

Brak.

Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Jagielloński w Krakowie.