Uniwersytet Jagielloński w Krakowie - Punkt LogowaniaNie jesteś zalogowany | zaloguj się
katalog przedmiotów - pomoc

Biochemia fizyczna dla biofizyków

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: WBt-BT271 Kod Erasmus / ISCED: (brak danych) / (0512) Biochemia
Nazwa przedmiotu: Biochemia fizyczna dla biofizyków
Jednostka: Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii
Grupy:
Punkty ECTS i inne: 6.00
zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski

Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2020/2021" (w trakcie)

Okres: 2021-02-25 - 2021-06-15
Wybrany podział planu:


powiększ
zobacz plan zajęć
Typ zajęć: Ćwiczenia, 45 godzin więcej informacji
Wykład, 30 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Andrzej Górecki
Prowadzący grup: Piotr Bonarek, Marta Dziedzicka-Wasylewska, Andrzej Górecki, Sylwia Kędracka-Krok, Paweł Mystek, Agnieszka Polit
Strona przedmiotu: http://www.zbf.wbbib.uj.edu.pl/dydaktyka/biochemia-fizyczna-dla-biofizykow
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Przedmiot - Egzamin
Ocena wliczana do średniej:

tak

Efekty kształcenia:

Wiedza:

1. Potrafi opisać na poziomie podstawowym strukturę przestrzenną biocząsteczek, w szczególności białek, oraz czynniki fizyczne i chemiczne mające na nią wpływ [BFK_W11, BFK_W18, BFK_W22]

2. Opisuje podstawowe własności fizykochemiczne biocząsteczek takich jak białka, kwasy nukleinowe i lipidy [BFK_W11].

3. Wskazuje i opisuje techniki umożliwiające badanie struktury białek i kwasów nukleinowych na różnych poziomach jej organizacji [BFK_W11, BFK_W15]

Umiejętności:

1. Potrafi w stopniu podstawowym zinterpretować parametry uzyskiwane w wybranych omawianych technikach pomiarowych stosowanych w biochemii [BFK_U14]

2. Wybiera metodę i aparaturę do rozwiązania prostego konkretnego problemu z zakresu biochemii fizycznej [BFK_U08]


Wymagania wstępne:

Zaliczenie kursów: Matematyka, Chemia, Biochemia

Forma i warunki zaliczenia:

Egzamin - jednokrotnego wyboru.


Warunkiem dopuszczenia do egzaminu jest uzyskanie pozytywnej oceny z ćwiczeń.

Warunkiem zaliczenia ćwiczeń jest oddanie sprawozdań i uzyskanie pozytywnej oceny.


Metody sprawdzania i kryteria oceny efektów kształcenia uzyskanych przez studentów:

Studenci są oceniani w sposób ciągły na podstawie uczestnictwa i aktywności na zajęciach oraz realizacji zlecanych im zadań. Z każdego ćwiczenia przygotowują raport zawierający opis wykonanych doświadczeń wraz z analizą uzyskanych wyników i ich interpretacją.

Egzamin pisemny w formie testu z wiedzy i umiejętności interpretacji wyników uzyskiwanych z określonych technik pomiarowych.


Metody dydaktyczne - słownik:

Metody podające - wykład informacyjny
Metody praktyczne - ćwiczenia laboratoryjne
Metody problemowe - metody aktywizujące - dyskusja dydaktyczna

Metody dydaktyczne:

Wykład z prezentacją multimedialną.

Zajęcia laboratoryjne połączone z dyskusją dydaktyczną.


Bilans punktów ECTS:

Udział w wykładach 20h

Udział w ćwiczeniach 45h

Przygotowanie się do ćwiczeń 25h

Przygotowanie raportu z ćwiczeń 30h

Przygotowanie się do egzaminu 60h

SUMA GODZIN 180h


Grupa treści kształcenia:

Grupa treści kierunkowych

Skrócony opis:

Struktura i własności białek i kwasów nukleinowych, siły stabilizujące strukturę i oddziaływania makrocząsteczek. Własności hydrodynamiczne makroczasteczek: dyfuzja translacyjna i rotacyjna, sedymentacja, rozproszenie światła. Spektroskopowe metody badania własności strukturalnych makrocząsteczek w roztworze: fluorescencja, dichroizm kołowy, spektroskopia Ramana i w podczerwieni, spektroskopia NMR. Zastosowanie dyfrakcji rentgenowskiej w badaniach struktury przestrzennej białek i kwasów nukleinowych. Termodynamiczny i kinetyczny opis oddziaływania białko-ligand, białko-białko i białko-DNA. Procesy fałdowania i denaturacji białek.

Pełny opis:

Struktura i własności białek i kwasów nukleinowych, siły stabilizujące strukturę i oddziaływania makrocząsteczek. Własności hydrodynamiczne makrocząsteczek: dyfuzja translacyjna i rotacyjna, sedymentacja, lepkość, metody chromatografii i elektroforezy. Spektroskopowe metody badania własności strukturalnych makrocząsteczek w roztworze: fluorescencja, dichroizm kołowy, spektroskopia Ramana i w podczerwieni, rozproszenie światła i spektroskopia NMR. Zastosowanie dyfrakcji rentgenowskiej w badaniach struktury przestrzennej białek i kwasów nukleinowych. Termodynamiczny i kinetyczny opis oddziaływania białko - ligand, białko - białko i białko - DNA. Kinetyka enzymatyczna i mechanizmy regulacji aktywności biologicznej. Procesy fałdowania i denaturacji białek. Zajęcia laboratoryjne: Wyznaczanie struktury drugorzędowej białek oraz badania procesów fałdowania i denaturacji białek poprzez pomiary dichroizmu kołowego. Zastosowanie pomiarów wygaszania wewnętrznej fluorescencji w badaniach zmian strukturalnych białek. Badanie przejść fazowych w błonach biologicznych metodą pomiaru anizotropii fluorescencji. Badania miokalorymetryczne: zastosowanie metody skanningowej nanokalorymetrii (DSC) w badaniach białek i błon biologicznych; zastosowanie metody izotermicznej kalorymetrii miareczkowania (ITC) w badaniach oddziaływania białko - ligand, białko - białko i białko - DNA. Zastosowanie masowo-rozdzielczych pomiarów dynamiki zmian strukturalnych makrocząsteczek: pomiary czasu zaniku fluorescencji, pomiary zaniku anizotropii fluorescencji, pomiary dystrybucji odległości w cząsteczkach białek z wykorzystaniem czasowo-rozdzielczych pomiarów transferu energii FRET. Pomiary kinetyki oddziaływań białko - ligand metodą zatrzymanego przepływu {stopped-flow).

Literatura:

1. David Sheehan "Physical Biochemistry: Principles and Applications";

2. Kensal E van Holde, Curtis Johnson, Pui Shing Ho "Principles of Physical Biochemistry"

3. Charles Cantor, Paul Schimel „Biophysical chemistry"

4. J. R. Lakowicz „Principles in fluorescence spectroscopy"

5. Peter Atkins „Chemia fizyczna" PWN

Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Jagielloński w Krakowie.