Uniwersytet Jagielloński w Krakowie - Punkt LogowaniaNie jesteś zalogowany | zaloguj się
katalog przedmiotów - pomoc

Analiza instrumentalna i chemia białek

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: WBt-BT396 Kod Erasmus / ISCED: (brak danych) / (brak danych)
Nazwa przedmiotu: Analiza instrumentalna i chemia białek
Jednostka: Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii
Grupy: przedmioty obowiązkowe dla II roku biotechnologii
Punkty ECTS i inne: 4.00
Język prowadzenia: polski

Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2020/2021" (jeszcze nie rozpoczęty)

Okres: 2021-02-24 - 2021-06-15
Wybrany podział planu:


powiększ
zobacz plan zajęć
Typ zajęć: Ćwiczenia, 60 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Maria Rąpała-Kozik
Prowadzący grup: Dominika Bartnicka, Justyna Karkowska-Kuleta, Kamila Kulig, Paweł Mak, Maria Rąpała-Kozik, Dorota Satała, Justyna Śmiałek, Marcin Zawrotniak
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Przedmiot - Zaliczenie na ocenę
Efekty kształcenia:

[ BT1K_W10, P1A_W07 ] - ma podstawową wiedzę na temat podstaw fizyko-chemicznych metod wykorzystywanych do badania własności makrocząsteczek oraz ich wzajemnych oddziaływań

[ BT1K_W11, P1A_W07 ] - zna najważniejsze instrumentalne metody jakościowej i ilościowej analizy substancji biochemicznych

[ BT1K_W23, P1A_W09 ] - posiada wiedzę z zakresu BHP umożliwiającą bezpieczną pracę w laboratoriach chemicznych, biochemicznych i pokrewnych


[ BT1K_U01, P1A_U01 ] - stosuje podstawowe techniki i narzędzia badawcze w zakresie biochemii

[ BT1K_U03, P1A_U01 ] - potrafi obsługiwać podstawową aparaturę rutynowo stosowaną w laboratoriach

[ BT1K_U04, P1A_U01 ] - posiada umiejętność dokonywania prostych obliczeń chemicznych

[ BT1K_U07, P1A_U05 ] - wykorzystuje typowe programy komputerowe, w tym edytory tekstu, arkusze kalkulacyjne i programy do przygotowania prezentacji multimedialnych

[ BT1K_U10, P1A_U06 ] - posiada umiejętność zapisu przebiegu wykonanego eksperymentu, który umożliwia jego powtórzenie


[ BT1K_K02, P1A_K02, P1A_K03 ] - potrafi pracować indywidualnie i zespołowo, rozumie konieczność systematycznej pracy nad wszelkimi projektami grupowymi mającymi długofalowy charakter

[ BT1K_K05 ] - wykazuje odpowiedzialność za powierzany sprzęt, oraz poszanowanie pracy własnej i innych

[ BT1K_K07, P1A_K06 ] - jest odpowiedzialny za bezpieczeństwo pracy własnej i innych


Wymagania wstępne:

- zaliczony kurs z biochemii stanowi warunek rozpoczęcia niniejszego kursu;


- dla bloku dotyczącego chemii białek - zalecane są wykłady prowadzone przez prof. dr hab. Adama Dubina - kurs Chemia Białek BCH 327.

Forma i warunki zaliczenia:

Zaliczenie z oceną

Warunki zaliczenia:

Ostateczna ocena stanowi sumę procentowych udziałów poniższych elementów:

1/ mini-testy sprawdzające przygotowanie teoretyczne do zajęć: 20%

2/ przeprowadzenie oznaczeń i zespołowe przygotowanie sprawozdania: 20%

4/ pozytywne zaliczenie (uzyskanie co najmniej 50% punktów możliwych do zdobycia) dwóch podsumowujących kolokwiów: 60%


Metody sprawdzania i kryteria oceny efektów kształcenia uzyskanych przez studentów:

1/ mini-kolokwia w trakcie trwania ćwiczeń oraz dwa kolokwia końcowe, sprawdzające poziom przyswajania wiedzy z zakresu przedmiotu

2/ Przygotowanie: mini-eseju na bazie wskazanej literatury lub w oparciu o własne poszukiwania literaturowe (z uwzględnieniem literatury anglojęzycznej) lub projektu prezentującego rozwiązania wskazanego problemu analitycznego z zakresu przyswajanych metod biochemii analitycznej; ich celem jest weryfikacja efektów kształcenia z zakresu umiejętności

3/ przeprowadzanie eksperymentów w grupie, zgodnie z instrukcją lub wspólne planowanie doświadczeń i ich weryfikacja eksperymentalna, przygotowywanie sprawozdań - weryfikacja efektów kształcenia z zakresu kompetencji społecznych


Metody dydaktyczne - słownik:

E-learning
Metody podające - objaśnienie lub wyjaśnienie
Metody podające - odczyt
Metody podające - opis
Metody podające - opowiadanie
Metody podające - prelekcja
Metody podające - prezentacja multimedialna
Metody praktyczne - ćwiczenia laboratoryjne
Metody praktyczne - metoda projektów
Metody praktyczne - metoda przewodniego tekstu
Metody praktyczne - pokaz
Metody praktyczne - seminarium
Metody problemowe - metody aktywizujące - dyskusja dydaktyczna
Metody problemowe - metody aktywizujące - metoda przypadków
Metody programowane - z użyciem komputera

Metody dydaktyczne:

- metody podające - wykłady z prezentacją multimedialną,

- metody problemowe, aktywizujące - wykłady konwersatoryjne, projektowanie i wykonanie doświadczeń, analiza tekstów analitycznych z dyskusją prowadzoną w grupach, mini-eseje

- metody praktyczne – realizacja mini-projektów analitycznych, z pisemnym opracowaniem i analizą danych,


Bilans punktów ECTS:

4 ECTS:


Godziny kontaktowe - udział w zajęciach laboratoryjnych: 60 godz.

Godziny niekontaktowe (praca własna studenta): 40 godz.


1. Przygotowanie do bieżących ćwiczeń: 25 godz.

2. Opracowanie wyników i przygotowanie sprawozdań 10 godz.

3. Przygotowanie do kolokwium zaliczeniowego 5 godz


Wymiar, zasady i forma odbywania praktyk:



Skrócony opis:

Ćwiczenia obejmujące wybrane techniki oznaczania białek, rozdział ich mieszanin w próbkach biologicznych z zastosowaniem metod chromatograficznych oraz elektroforetyczną charakterystykę uzyskanych preparatów białkowych. Jak również oznaczanie ich grup funkcyjnych, analizę składu aminokwasowego i sekwencjonowanie białek. A także zaawansowane techniki ich analizy z zastosowaniem spektrometrii masowej i powierzchniowego rezonansu plazmonów (SPR)

Pełny opis:

Część teoretyczna: (1) Wprowadzenie do spektroskopii UV/VIS i spektroskopii fluorescencyjnej; (2) podstaw chromatografii cieczowej i elektroforezy;

Cześć praktyczna: (1) Elektronowe widma absorpcyjne typowych chromoforów naturalnych, Wyznaczanie widm absorpcyjnych ryboflawiny i jej pochodnych oraz ryboflawiny w komplaksie z RBP (białkiem magazynującym tę witaminę); (2) Absorpcyjne i fluorymetryczne metody oznaczania stężenia białka (porównanie zastosowań metod: Lowry’ego, Bradforda, BCA i OPA); (3) Standaryzacja oznaczeń absorpcjometrycznych na przykładzie oznaczania bilirubiny metodą Malloya i Eyelyna; (4) Oznaczanie własności fluorescencyjnych witaminy B2 (ryboflawiny) i jej pochodnych; (5) Fluorescencyjne oznaczanie ryboflawiny metodą dodatku wzorca; (6) Optymalizacja metody oznaczania witaminy B1 (tiaminy) z zastosowaniem analizy przepływowo-wstrzykowej z detekcją fluorymetryczną; (7) Wyznaczanie wydajności kwantowej interkalatorów DNA; (8) Oczyszczanie białka wiążącego ryboflawinę (RBP) przy zastosowaniu chromatografii jonowymiennej; (9) Zastosowanie chromatografii powinowactwa do oczyszczania IgG przeciwko RBP lub syntazie monofosforanu tiaminy (10) Oszacowanie masy cząsteczkowej białek przy wykorzystaniu techniki sączenia molekularnego; (11) Zastosowanie wysokosprawnej chromatografii cieczowej w układzie odwróconych faz do rozdziału peptydów i witamin; (12) Wyznaczanie parametrów charakteryzujących rozdział chromatograficzny dla wybranych przykładowych oznaczeń witamin i peptydów; (13) Elektroforetyczna analiza preparatów RBP i IgG przed i po oczyszczaniu – wyznaczanie masy cząsteczkowej białek i określanie ich budowy podjednostkowej; (14) Ogniskowanie izoelektryczne białek w żelu poliakrylamidowym; (15) Zastosowanie techniki Westernblott w identyfikacji wybranych białek; (16) Elektroelucja, (17) Optymalizacja warunków rozdziału elektroforetycznego na wybranych przykładach białek osocza; (18) Spektrometria masowa w identyfikacji peptydów; (19) zastosowanie techniki SPR(powierzchniowego rezonansu plazmonów) do badania oddziaływań międzycząsteczkowych.

Chemia białek:

(1) oznaczanie tryptofanu i grup aminowych białek, (2) analiza składu aminokwasowego, (3) sekwencjonowanie białek od N-końca, (4) modyfikacja centrum aktywnego enzymu proteolitycznego. (5) Zastosowanie metody dodatku wzorca w oznaczaniu grup –SH w albuminie (wykorzystanie chemicznej modyfikacji reszt –SH przy udziale NBD-Cl);

Literatura:

1. Analiza instrumentalna w biochemii. Wybrane problemy i metody instrumentalnej biochemii analitycznej. red. A. Kozik, Instytut Biologii Molekularnej UJ, Kraków 2001

2.Wprowadzenie do chemii białek”, red. A. Dubin. Wydział Biotechnologii UJ, Kraków 2003

3.Biochemia, J.M. Berg, L. Stryer, J.L. Tymoczko, PWN, Warszawa 2005

4.Principles and techniques of Biochemistry and biotechnology, K. Wilson, J. Walker, Cambridge University Press, 2013

5. Physical biochemistry. Principles and applications, D. Sheehan, Wiley-Blackwell, 2009

Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Jagielloński w Krakowie.