Uniwersytet Jagielloński w Krakowie - Punkt LogowaniaNie jesteś zalogowany | zaloguj się
katalog przedmiotów - pomoc

Biochemia fizyczna

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: WBT-BCH359 Kod Erasmus / ISCED: (brak danych) / (0512) Biochemia
Nazwa przedmiotu: Biochemia fizyczna
Jednostka: Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii
Grupy:
Punkty ECTS i inne: 8.00
zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski

Zajęcia w cyklu "Semestr zimowy 2019/2020" (zakończony)

Okres: 2019-10-01 - 2020-01-28
Wybrany podział planu:


powiększ
zobacz plan zajęć
Typ zajęć: Ćwiczenia, 45 godzin więcej informacji
Seminarium, 30 godzin więcej informacji
Wykład, 30 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Marta Dziedzicka-Wasylewska
Prowadzący grup: Piotr Bonarek, Marta Dziedzicka-Wasylewska, Małgorzata Figiel, Andrzej Górecki, Sylwia Kędracka-Krok, Dorota Mularczyk, Paweł Mystek, Agnieszka Polit, Beata Rysiewicz
Strona przedmiotu: http://www.zbf.wbbib.uj.edu.pl/dydaktyka/biochemia-fizyczna
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Przedmiot - Egzamin
Efekty kształcenia:

[BCH1K_W08, BCH1K_W13] Potrafi opisać na poziomie podstawowym strukturę przestrzenną biocząsteczek, w szczególności białek, oraz czynniki fizyczne i chemiczne mające na nią wpływ.

[BCH1K_W05, BCH1K_W13] Opisuje podstawowe własności fizykochemiczne biocząsteczek takich jak białka, kwasy nukleinowe i lipidy.

[BCH1K_W03, BCH1K_W14] Wskazuje i opisuje techniki umożliwiające badanie struktury białek i kwasów nukleinowych na różnych poziomach jej organizacji.

[BCH1K_U13, BCH1K_U07] Potrafi w stopniu podstawowym zinterpretować parametry uzyskiwane w wybranych omawianych technikach pomiarowych stosowanych w biochemii.

[BCH1K_U06, BCH1K_U09, BCH1K_K03] Wybiera metodę i aparaturę do rozwiązania prostego konkretnego problemu z zakresu biochemii fizycznej technikach pomiarowych stosowanych w biochemii.

Wymagania wstępne:

Zalecane wcześniejsze zaliczenie kursu analityki chemicznej;

wymagane zaliczenie na III roku kursu BCH352 „Chemia i struktura kwasów nukleinowych” oraz części kursów do wyboru bloku B2.

Forma i warunki zaliczenia:

Egzamin, test jednokrotnego wyboru.


Warunkiem dopuszczenia do egzaminu jest uzyskanie pozytywnej oceny z ćwiczeń oraz konwersatorium.

Zaliczenie konwersatorium na podstawie obecność i aktywnego uczestnictwa w zajęciach oraz kolokwiów śródsemestralnych.

Warunkiem zaliczenia ćwiczeń jest oddanie sprawozdań i uzyskanie pozytywnej oceny.

Metody sprawdzania i kryteria oceny efektów kształcenia uzyskanych przez studentów:

Studenci są oceniani w sposób ciągły na podstawie uczestnictwa i aktywności na zajęciach oraz realizacji zlecanych im zadań. W przypadku każdego ćwiczenia studenci przygotowują oceniany raport zawierający opis wykonanych doświadczeń wraz z analizą uzyskanych wyników i ich interpretacją.

Finalny egzamin pisemny stanowi test z wiedzy i umiejętności interpretacji wyników uzyskiwanych z zastosowaniem określonych technik pomiarowych.

Metody dydaktyczne - słownik:

Metody podające - objaśnienie lub wyjaśnienie
Metody podające - prezentacja multimedialna
Metody praktyczne - ćwiczenia laboratoryjne
Metody problemowe - metody aktywizujące - dyskusja dydaktyczna
Metody problemowe - metody aktywizujące - seminarium

Metody dydaktyczne:

metody podające - wykłady multimedialne,

metody problemowe – samodzielne rozwiązywanie zadań analitycznych, ich prezentacja w grupie oraz dyskusja wspólnie z prowadzącym w trakcie zajęć konwersatoryjnych,

metody praktyczne – zajęcia laboratoryjne połączone z dyskusją dydaktyczną, zajęcia prowadzone w specjalistycznych laboratoriach Wydziału.

Bilans punktów ECTS:

Udział w wykładach: 30 godzin

Udział w konwersatoriach: 30 godzin

Udział w ćwiczeniach: 45 godzin

Przygotowanie się do konwersatorium: 20 godzin

Przygotowanie się do ćwiczeń: 15 godzin

Przygotowanie raportu z ćwiczeń: 20 godzin

Przygotowanie się do egzaminu: 40 godzin


Łączny nakład pracy studenta: 200 godzin

Sylabus przedmiotu dla studentów rozpoczynających studia od roku akademickiego 19/20:

Biochemia

Pełny opis:

Wykłady: (1) Struktura makrocząsteczek i techniki służące do jej poznawania na różnym poziomie organizacji: dichroizm kołowy, spektroskopia Ramana i w podczerwieni, magnetyczny rezonans jądrowy, rentgenografia strukturalna, niskokątowe rozproszenie neutronów i promieniowania X, mikroskopia krioelektronowa. (2) Stacjonarne i rozdzielcze w czasie metody spektroskopii fluorescencyjnej stosowane w badaniach makrocząsteczek, ze szczególnym uwzględnieniem wygaszania fluorescencji, rezonansowego przeniesienia energii wzbudzenia na odległość oraz anizotropii fluorescencji. (3) Własności hydrodynamiczne makrocząsteczek: dyfuzja translacyjna i rotacyjna, sedymentacja, lepkość. Metody wyznaczania parametrów hydrodynamicznych: ultrawirowanie, sączenie molekularne, elektroforeza, dynamiczne rozpraszanie światła, anizotropia fluorescencji. (4) Czynniki wpływające na stabilność strukturalną makrocząsteczek w roztworze. Procesy fałdowania i denaturacji białek. Denaturacja termiczna i chemiczna w ujęciu kinetycznymi i równowagowymi. Zastosowanie różnicowej mikrokalorymetrii skanującej. (5) Opis oddziaływania makromolekuł z ligandami w stanie równowagi: parametry termodynamiczne, stechiometria, kooperatywność (modele MWC, KNF). Stosowane techniki jakościowe i ilościowe m.in.: spektroskopowe, dializa równowagowa, mikrokalorymetria miareczkująca. (6) Kinetyka oddziaływania makromolekuł z ligandami: parametry kinetyczne, równania kinetyczne. Techniki ciągłego i zatrzymanego przepływu, techniki relaksacyjne, rezonans plazmonów powierzchniowych. (7) Błony biologiczne: struktury lipidowe i ich własności, układy modelowe błon biologicznych, techniki obrazowania: metoda AFM, mikroskopia elektronowa, metody badania dynamiki błon m.in.: metoda FRAP, DSC, EPR, NMR, inne metody spektroskopowe w tym fluorescencyjne.

Zajęcia laboratoryjne: Wyznaczanie wielkości i kształtu cząsteczek białek w roztworze. Wyznaczanie współczynnika dyfuzji rotacyjnej białek przy użyciu stacjonarnych pomiarów anizotropii fluorescencji. Badania oddziaływania białko-ligand przy użyciu pomiarów fluorescencji. Wyznaczanie struktury drugorzędowej białek poprzez pomiary dichroizmu kołowego. Zastosowanie pomiarów wewnętrznej fluorescencji w badaniach zmian strukturalnych białek. Badania procesów denaturacji chemicznej i termicznej białek metodami dichroizmu kołowego i różnicowej mikrokalorymetrii skanującej DSC. Pomiary kinetyki oddziaływania białko-ligand z zastosowaniem metody zatrzymanego przepływu (ang. stopped-flow). Badanie przejść fazowych w liposomach.

Literatura:

1. Kensal E. van Holde, W. Curtis Johnson, P. Shing Ho „Principles of Physical Biochemistry" Pearson Education International

2. Charles Cantor, Paul Schimel „Biophysical chemistry" W. H. Freeman and Company

3. J. R. Lakowicz „Principles in fluorescence spectroscopy" Kluwer Academic Publisher

4. Peter Atkins „Chemia fizyczna" PWN

Uwagi:

Maksymalna liczba uczestników modułu kształcenia: 12.

Moduł kształcenia przeznaczony przede wszystkim dla studentów kierunku Biochemii pierwszego stopnia (III rok, blok B2). W kursie mogą również brać udział studenci z innych kierunków, w miarę dostępności wolnych miejsc.

Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Jagielloński w Krakowie.