Uniwersytet Jagielloński w Krakowie - Punkt LogowaniaNie jesteś zalogowany | zaloguj się
katalog przedmiotów - pomoc

Stabilność strukturalna i fałdowanie białek

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: WBT-BCH531 Kod Erasmus / ISCED: (brak danych) / (brak danych)
Nazwa przedmiotu: Stabilność strukturalna i fałdowanie białek
Jednostka: Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii
Grupy:
Punkty ECTS i inne: 2.00
Język prowadzenia: polski

Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2020/2021" (jeszcze nie rozpoczęty)

Okres: 2021-02-24 - 2021-06-14
Wybrany podział planu:


powiększ
zobacz plan zajęć
Typ zajęć: Wykład, 18 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Andrzej Kozik
Prowadzący grup: Andrzej Kozik
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Przedmiot - Zaliczenie na ocenę
Ocena wliczana do średniej:

tak

Cele kształcenia:

Zapoznanie studenta ze specjalistyczną wiedzą dotyczącą termodynamicznych i kinetycznych aspektów przyjmowania przez białka struktury natywnej

Efekty kształcenia:

Student, który zaliczył przedmiot:

Wiedza:

1. potrafi scharakteryzować typy oddziaływań biorących udział w stabilizacji konformacji białek [BCH2K_W03]

2. rozumie mechanizmy zależności pomiędzy strukturą białek a ich funkcją [BCH2K_W04]

3. potrafi wskazać choroby, których występowanie uwarunkowane jest nieprawidłowościami w fałdowaniu białek [BCH2K_W04; BCH2K_W10]

4. zna nowoczesne metody stosowane w badaniu stabilności konformacyjnej białek (spektroskopowe, kalorymetryczne, ukierunkowanej mutagenezy oraz techniki wymiany izotopowej) [BCH2K_W05]

Umiejętności:

1. korzysta z aktualnej literatury naukowej z zakresu struktury białek [BCH2K_U02]

2. wykazuje umiejętność w wyszukiwaniu ze źródeł internetowych informacji dotyczących struktury białek [BCH2K_U03]

Kompetencje społeczne:

1. rozumie potrzebę ciągłej aktualizacji wiedzy z zakresu struktury białek i metodyki jej analizy [BCH2K_K01]

Forma i warunki zaliczenia:

egzamin pisemny:

30 pytań, w tym 20 pytań - test zamknięty jednokrotnego wyboru (z pięciu odpowiedzi) oraz 10 pytań otwartych (wymagających krótkiej własnej odpowiedzi, np. wzór chemiczny, równanie, obliczenie, definicja, uzupełnienie brakujących słów w w krótkim tekście lub wskazanie w nim błędów); za poprawną odpowiedź na pojedyncze pytanie (zamknięte lub otwarte) student otrzymuje 1 punkt; w celu zaliczenia egzaminu trzeba uzyskać minimum 15 punktów (50%)

Metody dydaktyczne:

Wykład informacyjny, prezentacja multimedialna oraz dyskusja dydaktyczna

Bilans punktów ECTS:

Udział w wykładach 15 h

Przygotowanie się do egzaminu 10 h

W sumie 25 h/ 1 ECTS

Skrócony opis:

Niekowalencyjne siły determinujące stabilność konformacyjną białek. Spektroskopowe metody badania stabilności konformacyjnej białek. Krzywe denaturacyjne. Różnicowa kalorymetria skaningowa. Rola mostków disiarczkowych w fałdowaniu białek i ich stabilności konformacyjnej. Stabilizacja struktury białek przez rozpuszczalnik. Badania fałdowania białek metodami ukierunkowanej mutagenezy oraz technikami wymiany izotopowej. Kinetyka fałdowania białek. Roztopione kule. Fałdowanie białek in vivo: główne klasy, specjalne funkcje i fizykochemiczny mechanizm działania białek opiekuńczych (czaperonowych). Choroby uwarunkowane nieprawidłowym fałdowaniem białek.

Literatura:

1) B. A. Shirley: Protein stability and folding. Theory and practice. Human Press, Totowa, New Jersey, 1995

2) M. M. Cox, G. N. Phillips, Jr. (eds.): Handbook of Proteins. Structure, Function and Methods. Wiley, 2007

3) D. Voet, J. G. Voet: Biochemistry, Wyd. III, John Wiley & Co. , Inc., 2004

4) T. E. Creighton: Proteins: Structures and molecular properties. W. H. Freeman, New York , kolejne wydania

+ szereg specjalistycznych artykułów oryginalnych i przeglądowych (zestaw zmienny w kolejnych latach akademickich)

Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Jagielloński w Krakowie.