Uniwersytet Jagielloński w Krakowie - Punkt LogowaniaNie jesteś zalogowany | zaloguj się
katalog przedmiotów - pomoc

Biochemia – kurs zaawansowany

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: WBT-BT2-001 Kod Erasmus / ISCED: (brak danych) / (0512) Biochemia
Nazwa przedmiotu: Biochemia – kurs zaawansowany
Jednostka: Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii
Grupy: Przedmioty dla programu WBBB-0141-2SO - Biotechnologia Molekularna 2 st. (obowiązkowe 1 rok 2019/20)
Punkty ECTS i inne: 7.00
zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski

Zajęcia w cyklu "Semestr zimowy 2019/2020" (zakończony)

Okres: 2019-10-01 - 2020-01-28
Wybrany podział planu:


powiększ
zobacz plan zajęć
Typ zajęć: Konwersatorium, 30 godzin więcej informacji
Kształcenie na odległość, 35 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Joanna Bereta
Prowadzący grup: Joanna Bereta, Monika Bojko, Monika Bzowska, Dariusz Latowski, Beata Myśliwa-Kurdziel, Agnieszka Polit, Maria Rąpała-Kozik, Marcin Zawrotniak
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Przedmiot - Zaliczenie na ocenę
Ocena wliczana do średniej:

tak

Cele kształcenia:

• Przypomnienie i utrwalenie podstawowej wiedzy z zakresu biochemii.

• Zapoznanie studentów z nowymi kierunkami rozwoju biochemii, i ich znaczeniem dla biotechnologii i medycyny.

• Stymulowanie studentów do własnych poszukiwań wiedzy biochemicznej przez prowadzenie zajęć częściowo w systemie zdalnego nauczania.

• Doskonalenie umiejętności prowadzenia dyskusji naukowej.


Efekty kształcenia:

WIEDZA

Student po zaliczeniu kursu:

Ma poszerzoną i pogłębioną wiedzę w zakresie biochemii (BTK2_W01) oraz ma wiedzę w zakresie wybranych aktualnych problemów i odkryć w biotechnologii i w naukach pokrewnych (BTK2_W04) a w szczególności:

• wie, jak strukturalne motywy i domeny białek a także potranslacyjne modyfikacje wpływają na ich funkcje

• zna podstawy termodynamiczne i kinetyczne oddziaływań białek z ligandami; zna metody wyznaczania parametrów wiązania

• rozumie złożoność i współzależności procesów biochemicznych zachodzących w świecie żywym, w organizmie, tkance i pojedynczej komórce

• zna współzależności pomiędzy przemianami i cyklami biochemicznymi zachodzącymi w komórkach roślinnych i zwierzęcych

• rozumie, jak przemiany metaboliczne wpływają na stan zdrowia człowieka

• zna strategie regulacji aktywności enzymów w komórce

• wie, jaką funkcję pełnią białka osocza i jak jest regulowana ich synteza

• rozumie znaczenie i funkcjonowanie kaskad enzymatycznych

• rozumie znaczenie lipidów błonowych w przekazie sygnału wewnątrzkomórkowego

• posiada wiedzę z zakresu pozabiałkowych funkcji aminokwasów

• wie, jakie znaczenie ma współczesna biochemia w rozwoju biotechnologii przemysłowej i farmakologii


UMIEJĘTNOŚCI

Student po zaliczeniu kursu:


• potrafi wyznaczyć parametry wiązania białko-ligand na podstawie dostarczonych danych doświadczalnych

• potrafi porównać efektywność działania enzymów w różnych warunkach na podstawie podanych parametrów kinetycznych

• potrafi przeprowadzić bilans oczyszczania enzymu

• potrafi obliczyć aktywność enzymatyczną, aktywność właściwą, aktywność molekularną na podstawie dostarczonych danych doświadczalnych [BT2 K_U8]

• biegle wykorzystuje literaturę naukową w języku polskim i angielskim z zakresu biochemii, biomedycyny i biotechnologii [BT2 K_U02]

• posiada umiejętność wyszukiwania (także w oparciu o źródła internetowe) informacji dotyczących teoretycznych zagadnień związanych ze współczesną biochemią oraz ma umiejętność ich krytycznej analizy [BT2 K_U03]

KOMPETENCJE SPOŁECZNE

Student:

• rozumie potrzebę systematycznego zapoznawania się z postępem wiedzy i odkryciami naukowymi w dziedzinie biochemii stanowiącymi podstawę dla rozwoju biotechnologii [BT2 K_K01]

• rozumie znaczenie uczciwości intelektualnej w działaniach swoich i innych osób


Wymagania wstępne:

Ukończenie studiów licencjackich

Forma i warunki zaliczenia:

Zaliczenie z oceną. Student może uzyskać po 10 punktów na każdych z 12 zajęć. Aby uzyskać zaliczenie danego zajęcia należy zdobyć co najmniej 6 punktów. Aby uzyskać zaliczenie kursu należy zdobyć co najmniej 60% punktów możliwych do zdobycia w trakcie całego kursu (72 punkty) oraz uzyskać zaliczenie testów z wszystkich 12 zajęć zamieszczonych na platformie zdalnego nauczania. Student ma prawo do jednej usprawiedliwionej nieobecności na zajęciach, ale zobowiązany jest do zaliczenia materiału z zajęć, na których był nieobecny. Student ma prawo do niezaliczenia materiału z dwóch (i absolutnie nie więcej) zajęć tzn. do uzyskania mniejszej liczby punktów niż 6 z danych zajęć, o ile całkowita liczba punktów zdobytych na wszystkich zajęciach przekroczy 60%. Liczba punktów zdobytych na każdych zajęciach jest ostateczna. Nie ma poprawiania poszczególnych ocen ani wyniku końcowego. Studenci, którzy zdobędą ponad 55% punktów (66 punktów) z całego kursu, a liczba niezaliczonych zajęć nie przekroczy trzech, mają prawo przystąpić do jednego kolokwium zaliczeniowego w sesji poprawkowej obejmującego materiał ze wszystkich niezaliczonych zajęć. Student uzyskuje zaliczenie (na ocenę dostateczną), jeśli liczba punktów uzyskanych na kolokwium zaliczeniowym przekracza 60%.

Metody sprawdzania i kryteria oceny efektów kształcenia uzyskanych przez studentów:

Kurs prowadzony metodą zdalnego nauczania. Studenci są bezwzględnie zobowiązani do przesłania zadań do godziny 8.00 rano dnia poprzedzającego dzień spotkania konwersatoryjnego. Również dyskusja na forum kończy się o godz. 8.00 rano w dniu poprzedzającym spotkanie konwersatoryjne. Na ocenę każdych zajęć (10 punktów) składają się:

1. ocena sprawdzianu wstępnego, na którym przeważają pytania z materiału powtórkowego - 3 punkty

2. ocena aktywnego udziału w dyskusji prowadzonej na zajęciach - 4 punkty

3. ocena zadania domowego - 3 punkty


Student może zdobyć dodatkowe bonusowe punkty uczestnicząc w dyskusji na forum oraz wykonując dodatkowe zadanie domowe. Zdobyte w ten sposób punkty mogą zrekompensować niższą ocenę ze sprawdzianu lub dyskusji czy zadań obowiązkowych, jednakże nie podnoszą oceny z danych zajęć powyżej progu 10 punktów.


Zaliczenie testu z poszczególnych zajęć wymaga uzyskania co najmniej 75% poprawnych odpowiedzi. Test należy zaliczyć przed konwersatorium, a w wyjątkowych sytuacjach do 1 tygodnia po terminie spotkania konwersatoryjnego; później zamyka się możliwość rozwiązywania testu na platformie Pegaz.

Metody dydaktyczne:

Zdalne nauczanie (e-learning);

Metody podające: objaśnienie lub wyjaśnienie, prezentacje multimedialne;

Metody problemowe: metody aktywizujące: dyskusja dydaktyczna, metoda przypadków, rozwiązywanie zadań biochemicznych, uczestnictwo w forum dyskusyjnym


Bilans punktów ECTS:

Udział w zajęciach:

• 65 h (w tym 35 h zdalne nauczanie)


Praca własna studenta:

• Rozwiązywanie testów i zadań problemowych powtórkowych – 30 h

• Czytanie wskazanej literatury, samodzielne zdobywanie wiedzy na zadane tematy – 60 h

• Rozwiązywanie testów i zadań problemowych dotyczących nowych zagadnień, przygotowanie zadań domowych – 30 h


W sumie: 185 h = 7 pkt ECTS


Sylabus przedmiotu dla studentów rozpoczynających studia od roku akademickiego 19/20:

Biotechnologia molekularna

Skrócony opis:

Kurs obejmuje 12 spotkań konwersatoryjnych poświęconych różnym zagadnieniom:

1. Struktura białek

2. Metabolizm związków azotu - biochemiczne wariacje w symfonii życia

3. Oddziaływania białek ze związkami makro- i drobnocząsteczkowymi

4. Enzymy

5. Cukrzyca – choroba związana z nieprawidłowym metabolizmem cukrów

6. Metabolizm lipidów i związane z nim patologie (cukrzyca i choroby układu krążenia)

7. Związki pochodzenia lipidowego w przekazie sygnału wewnątrzkomórkowego

8. Białka osocza

9. Sposoby uzyskiwania energii przez organizmy żywe

10. Metabolizm – podsumowanie

11. Metabolity wtórne – od karotenu do marihuany

12. Szlaki metaboliczne wykorzystywane w procesach przemysłowych

Pełny opis:

1. Struktura białek

Zagadnienia do powtórzenia: Struktura i własności aminokwasów budujących białka. Wiązanie peptydowe, cechy wiązania peptydowego. Organizacja struktury białek. Typy struktury drugorzędowej, oddziaływania stabilizujące tę strukturę. Wykres Ramachandrana. Struktura trzeciorzędowa, białka globularne i fibrylarne. Oddziaływania stabilizujące natywną strukturę białek. Struktura czwartorzędowa, homo-, heterooligomery.

Nowe zagadnienia: Architektura białek, motywy strukturalne, domeny strukturalne i ich znaczenie biologiczne. Białka wewnętrznie nieustrukturyzowane. Zależność pomiędzy strukturą i funkcją białek. Białka fibrylarne, błonowe, enzymy, przeciwciała, białka regulatorowe. Modyfikacje potranslacyjne białek. Agregacja białek, struktura agregatów.

Zagadnienia dla ambitnych: Ewolucja funkcji białek, klasyfikacja strukturalna białek, bazy danych

2. Metabolizm związków azotu - biochemiczne wariacje w symfonii życia

Zagadnienia do powtórzenia: Główne grupy biochemicznie istotnych organicznych związków azotu (podział, definicja, funkcja). Biochemia obiegu azotu w przyrodzie (związki chemiczne, enzymy, organizmy). Nitryfikacja, denitryfikacja, amoniotelizm, urykotelizm, ureotelizm. Definicja aminokwasu. Rola aminokwasów w biochemii obiegu azotu. Podział aminokwasów ze względu na: (a) funkcję biologiczną, (b) charakter chemiczny, (c) pochodzenie; Charakterystyka fizykochemiczna aminokwasów i ich grup funkcyjnych (aminowej, jako protonodawcy, karboksylowej, jako protonobiorcy, bocznej grupy „R”, jako decydującej o charakterze chemicznym aminokwasu). Rodziny aminokwasów, jako efekt różnorodności ich biosyntezy (znajomość rodzin aminokwasów i typów przemian metabolicznych, z których się wywodzą). Od kodonu do aminoacylo-tRNA, czyli dlaczego trójce nukleotydów w mRNA odpowiada dany aminokwas. Katabolizm aminokwasów, jako biochemiczne podstawy adaptacji środowiskowych organizmów.

Nowe zagadnienia:

- przykładowe zadania problemowe: Ewolucyjne przyczyny ograniczeń w bezpośrednim wykorzystywaniu azotu atmosferycznego przez organizmy. Dlaczego wykorzystanie aminokwasów w celach pozyskiwania energii jest przez organizmy znacznie ograniczone względem cukrowców, czy tłuszczowców? Puryny, pirymidyny, aminokwasy a końcowe produkty biochemicznych przemian związków azotu w organizmach zwierzęcych. Rola aminokwasów jako ewolucyjnych prekursorów enzymów. Częstotliwość występowania poszczególnych aminokwasów w przyrodzie i produktach spożywczych a wpływ na stan zdrowia człowieka (toksyczność produktów warunkowana aminokwasami - fakty, czy mity?). Jak biotechnolog może uszczęśliwić wegetarian, co leżu u podstaw gromadzenia białka w nasionach roślin strączkowych?

- inne przykładowe zagadnienia: BCAA – co to takiego i jakie ma znaczenie w życiu człowieka? Kwas glutaminowy, glutamina i alanina, jako aminokwasy „transportowe”; tyrozyna a prawidłowa praca tarczycy; tryptofan a szlak kinureninowy, nowotwory, melatonina, dobry nastrój i uzależnienie od słodyczy; arginina jako suplement diety; aminokwasy a biochemia układu nerwowego.

3. Oddziaływania białek ze związkami makro- i drobnocząsteczkowymi

Nowe zagadnienia: Charakterystyka oddziaływań w układzie białko-ligand (jon metalu, koenzym, hormon). Podstawy termodynamiczne i kinetyczne oddziaływań białek z ligandami. Metody wyznaczania parametrów wiązania. Identyfikacja oddziaływań w układzie białko-białko z zastosowaniem systemów heterologicznych. Wizualizacja oddziaływania białek in vivo. Stereochemia oddziaływań układów białko – ligand oraz ich udział w regulacji procesów biochemicznych w organizmach żywych. Wykorzystanie wzajemnych oddziaływań międzycząsteczkowych w projektowaniu leków.

4. Enzymy

Zagadnienia do powtórzenia: Reakcje endo- i egzoergiczne. Jak działają enzymy? Klasyfikacja enzymów. Budowa centrum katalitycznego. Grupy prostetyczne i koenzymy. Swoistość. Aktywność enzymatyczna – jednostki i metody pomiaru. Aktywność właściwa. Kinetyka reakcji enzymatycznej. Stała Michaelisa-Menten, aktywność molekularna (kkat). Zależność aktywności enzymatycznej od temperatury i pH. Inhibitory enzymów.

Nowe zagadnienia: Bilans oczyszczania enzymów. Lokalizacja enzymów w komórce. Porównywanie parametrów kinetycznych reakcji enzymatycznych. Strategie regulacji aktywności enzymów w komórce. Enzymy błonowe – jak je badać? Naturalne inhibitory enzymów. Stała inhibicji. Inhibitory enzymów jako trucizny i jako leki. Bloki metaboliczne. Enzymy ważne w diagnostyce medycznej.

4. Cukrzyca – choroba związana z nieprawidłowym metabolizmem cukrów Zagadnienia do powtórzenia: budowa cukrów, metabolizm cukrów w organizmie (glikoliza, szlak pentozofosforanowy, glukoneogeneza). Mechanizm działania insuliny i glukagonu, przekaz sygnału z udziałem receptorów dla insuliny i glukagonu.

Nowe zagadnienia: Molekularne podstawy cukrzycy typu I, II i ciążowej. Zmiany patologiczne w przebiegu cukrzycy (stopa cukrzycowa, retinopatia, nefropatia), rola białek glikowanych, biochemiczny mechanizm śpiączki cukrzycowej. Leczenie cukrzycy: insulina, dieta (wyjaśnienie pojęcia indeksu glikemicznego).

5. Metabolizm lipidów i związane z nim patologie (cukrzyca i choroby układu krążenia)

Zagadnienia do powtórzenia: budowa związków tłuszczowych, trawienie i wchłanianie tłuszczów, transport tłuszczów w organizmie (budowa, funkcje i synteza lipoprotein), metabolizm tłuszczów (lipoliza, beta –oksydacja kwasów tłuszczowych, powstawanie ciał ketonowych, synteza i metabolizm cholesterolu, lipogeneza), receptory dla lipoprotein.

Nowe zagadnienia: Rola cholesterolu w powstawaniu miażdżycy i choroby niedokrwiennej serca, molekularny mechanizm działania statyn i innych leków hipolipemizujących, prawidłowa dieta a stężenie cholesterolu w surowicy. Zaburzenia lipopoprotein osocza; hipolipoproteinemie hiperlipoproteinemie (rodzinna hipercholesterolemia, rodzinny niedobór lipazy lipoproteinowej, choroba upośledzonego usuwania remnantów, rodzinna triacyloglicerolemia). Metabolizm tłuszczów w przebiegu innych chorób ze szczególnym uwzględnieniem cukrzycy.

7. Związki pochodzenia lipidowego w przekazie sygnału wewnątrzkomórkowego

Zagadnienia do powtórzenia: Najważniejsze fosfolipidy błonowe uczestniczące w przekazie sygnału. Lipazy i fosfolipazy. DAG i IP3 jako wtórne przekaźniki. Kinazy 3-fosfatydyloinozytolowe.

Nowe zagadnienia: Metabolity fosfolipidów błonowych (ikozanoidy, czynnik aktywujący płytki). Lipoksygenazy i cyklooksygenazy w metabolizmie ikozanoidów. Cyklooksygenazy a stan zapalny. Mechanizm działania niesteroidowych leków przeciwzapalnych.

Sfingomielina i ceramidy. Enzymy uczestniczące w metabolizmie błonowych lipidów: fosfolipazy, kinazy, fosfatazy, sfingomielinazy. Rola tratw lipidowych w przekazie sygnału na przykładzie receptora dla insuliny i BCR. Związki lipidowe jako ligandy (od cholesterolu po witaminę D, androgeny i estrogeny).

8. Białka osocza

Zagadnienia do powtórzenia: Co to jest osocze i jaki ma skład? Ciśnienie onkostatyczne. Podstawowy podział białek osocza a techniki rozdziału białek – wysalanie i elektroforeza.

Podstawowe funkcje białek osocza. Czym różni się osocze od surowicy?

Nowe zagadnienia: Wątroba jako główne miejsce syntezy białek osocza. Albumina i alfa-fetoproteina. Białka transportujące. Białka ostrej fazy (funkcje, zmienność gatunkowa, znaczenie diagnostyczne, regulacja syntezy). Układ krzepnięcia krwi – dlaczego kaskada. Immunoglobuliny i układ dopełniacza. Osoczowe inhibitory proteinaz (podział, znaczenie, dlaczego alfa-1-proteinaza nazywała się anty-trypsyną? pułapka alfa-2-makroglobuliny).

9. Sposoby uzyskiwania energii przez organizmy żywe

Zagadnienia do powtórzenia: Autotroficzny i heterotroficzny sposób odżywiania. Przebieg fotosyntezy (od absorpcji światła przez barwniki do biosyntezy cukrowców). Przebieg szlaków metabolicznych dostarczających energii: glikoliza, oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu, cykl Krebsa, mitochondrialny łańcuch oddechowy. Porównanie przebiegu pozyskiwania energii z różnych rodzajów związków chemicznych: węglowodanów, białek, lipidów. Nowe zagadnienia: Etapy i sposoby regulacji poszczególnych szlaków służących generowaniu energii. Metabolity i reakcje wspólne wielu szlaków. Zmiany w bioenergetyce komórki w przypadku stosowania wybranych diet jednoskładnikowych (np. lipidowej, wysokobiałkowej).

10. Metabolizm – podsumowanie

Zagadnienia do powtórzenia: Komórka i tkanka jako miejsca różnorodnych szlaków metabolicznych. Przemiany cukrowców – anabolizm i katabolizm (glikoliza, glukoneogeneza, glikogeneza, glikogenoliza, szlak pentozo-fosforanowy). Rola fruktozy w przemianach metabolicznych. Katabolizm białek a katabolizm kwasów nukleinowych. Metabolizm lipidów. Nowe zagadnienia Przykładowe zadania problemowe: Dlaczego utrata tkanki tłuszczowej zachodzi „w pocie czoła”, czyli kiedy i jak ćwiczyć, by pozyskiwać energię z rozkładu tkanki tłuszczowej? Dlaczego do herbat odchudzających dodaje się L-karnitynę? Słodycze a tkanka tłuszczowa? Dlaczego miarą stanu energetycznego komórki jest stosunek trifosfonukleotydów do difosfonukleotydów a nie do monofosofonukleotydów? Malibu z mlekiem a wysokie ryzyko chorób wątroby. Przykładowe zagadnienia: Cykle i szlaki metaboliczne jako procesy samoodtwarzające się. ATP czy NAD – co ważniejsze w ciągłości przemian metabolicznych? Integracja szlaków i cykli metabolicznych – cykl Krebsa główne „rondo” przemian metabolicznych zasilane przez łańcuch oddechowy. Szlaki autotrofii i heterotrofii – czy to odwrócenie reakcji?

11. Metabolity wtórne – od karotenu do marihuany

Zagadnienia do powtórzenia: Struktura izoprenoidów i tetrapiroli. Przykładowe izoprenoidy i tetrapirole. Metabolity roślinne o znaczeniu gospodarczym. Nowe zagadnienia: Podział metabolitów roślinnych, miejsce syntezy poszczególnych metabolitów w roślinie i przykłady roślin będących źródłem danego metabolitu. Szlaki biosyntezy wybranych związków.

12. Szlaki metaboliczne wykorzystywane w procesach przemysłowych

Zagadnienia do powtórzenia: Metabolizm pierwotny a metabolizm wtórny. Fermentacja a oddychanie tlenowe i beztlenowe – definicje pojęć, znaczenie w metabolizmie. Typy fermentacji i pozyskiwanych w nich produktów. Przykłady biotechnologicznego zastosowania oddychania tlenowego i beztlenowego mikroorganizmów.

Nowe zagadnienia: Przykładowe zadania problemowe: Przyczyna powstania końcowych produktów fermentacji – znaczenie dla człowieka i mikroorganizmu; Na jakich procesach biochemicznych opiera się biotechnologiczne usuwanie azotanów i fosforanów ze ścieków – stopień zaawansowania procesów. Czy produkcja biogazu to fermentacja, czy oddychanie? Przykładowe zagadnienia: Przemiany glukozy a typy fermentacji (fermentacje związane ze szlakiem glikolizy, Entnera-Doudorffa, szlakiem pentozo-fosforanowym). Ferredoksyna i jej rola w metabolizmie. Produkcja ATP w szlakach metabolicznych a procesy biotechnologiczne. Łańcuchy oddechowe – różnorodność strukturalno-funkcjonalna – wykorzystanie w biotechnologii. Biochemia biopaliw: produkcja biowodoru, metanogeneza, jako efekt biochemicznych adaptacji do środowiska. Fotosynteza, jako prototyp procesów biotechnologicznych.

Literatura:

1. Biochemia, J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer, PWN, Warszawa, (2010 lub 2011)

2. Molecular Biology of the Cell, B. Alberts i wsp. Wydanie IV, 2002 lub nowsze

3. Zarys Biochemii. J. Bereta, A. Koj, WBBiB UJ i Wydawnictwo EJB, Kraków, 2009

4. Molekularne mechanizmy regulacji hormonalnej. A. Klein, Wydawnictwo UJ, Kraków, 2010

5. Polecone artykuły naukowe

Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Jagielloński w Krakowie.