Uniwersytet Jagielloński w Krakowie - Punkt LogowaniaNie jesteś zalogowany | zaloguj się
katalog przedmiotów - pomoc

Biochemia fizyczna - kurs podstawowy

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: WBT-BT602 Kod Erasmus / ISCED: (brak danych) / (0512) Biochemia
Nazwa przedmiotu: Biochemia fizyczna - kurs podstawowy
Jednostka: Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii
Grupy: przedmioty obowiązkowe dla II roku biotechnologii
Punkty ECTS i inne: 6.00
zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski

Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2019/2020" (w trakcie)

Okres: 2020-02-24 - 2020-06-14
Wybrany podział planu:


powiększ
zobacz plan zajęć
Typ zajęć: Ćwiczenia, 60 godzin więcej informacji
Wykład, 30 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Marta Dziedzicka-Wasylewska
Prowadzący grup: Piotr Bonarek, Marta Dziedzicka-Wasylewska, Małgorzata Figiel, Andrzej Górecki, Sylwia Kędracka-Krok, Julia Łakomska, Sylwia Łukasiewicz, Dorota Mularczyk, Paweł Mystek, Agnieszka Polit
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Przedmiot - Egzamin
Cele kształcenia:

• Uzyskanie przez studentów wiedzy z zakresu biochemii fizycznej umożliwiającej im projektowanie prostych doświadczeń i interpretację parametrów uzyskiwanych w omawianych technikach pomiarowych stosowanych w biochemii.

• Zapoznanie studentów z podstawowymi metodami badawczymi z zakresu biochemii fizycznej.

• Przygotowanie studentów do pracy laboratoryjnej: poznanie zasad przeprowadzania eksperymentu, opracowania i analizy wyników


Efekty kształcenia:

¬WIEDZA

Student po zaliczeniu kursu:

• zna podstawowe własności fizykochemiczne biocząsteczek takich jak białka, kwasy nukleinowe i lipidy; potrafi opisać na poziomie podstawowym strukturę przestrzenną biocząsteczek, w szczególności białek, oraz czynniki fizyczne i chemiczne mające na nią wpływ; [BT1K_W10, BT1K_W06].

• wskazuje i opisuje techniki umożliwiające badanie struktury białek i kwasów nukleinowych na różnych poziomach jej organizacji [BT1K_W10, BT1K_W11].

UMIEJĘTNOŚCI

Student po zaliczeniu kursu:

• potrafi w stopniu podstawowym opracować i zinterpretować dane uzyskane za pomocą wybranych technik pomiarowych wykorzystywanych w biochemii strukturalnej takich jak spektroskopia fluorescencyjna, mikrokalorymetryczne i absorpcyjne [BT1_KU08, BT1K_U07]

• potrafi wybrać metodę oraz aparaturę do rozwiązania prostego konkretnego problemu z zakresu biochemii fizycznej [BT1K_U01].

KOMPETENCJE SPOŁECZNE

Student:

• rozumie potrzebę podnoszenia kompetencji zawodowych i aktualizowania wiedzy kierunkowej [BT1K_K01],

• dba o porządek w miejscu pracy oraz powierzony sprzęt [BT1K_05].


Wymagania wstępne:

zaliczenie kursu Biochemia

Forma i warunki zaliczenia:

Końcowa ocena z przedmiotu to ocena z egzaminu.

Egzamin sprawdza wiedzę zdobytą na wykładach i podczas samodzielnej nauki z zalecanych podręczników jak również w trakcie ćwiczeń laboratoryjnych. Aby uzyskać pozytywną ocenę z egzaminu student musi uzyskać ponad 50% punktów. Pytania egzaminacyjne obejmują pytania testowe (test jednokrotnego wyboru).

Do egzaminu mogą przystąpić jedynie studenci, którzy uzyskali zaliczenie z ćwiczeń.

Na ocenę końcową zajęć laboratoryjnych składają się oceny uzyskane z kolokwiów śródsemestralnych, oceny uzyskiwane za aktywność podczas wykonywania ćwiczenia jak również za merytoryczne przygotowanie się do poszczególnych ćwiczeń. Zaliczenie otrzymują studenci, którzy opuścili nie więcej niż dwa ćwiczenia (usprawiedliwione).


Uwaga! Jeśli student w danym roku akademickim uzyskał zaliczenie ćwiczeń na ocenę dostateczną i nie zdał egzaminu, to w przyszłym roku akademickim musi powtarzać ćwiczenia laboratoryjne.


Metody sprawdzania i kryteria oceny efektów kształcenia uzyskanych przez studentów:

Wykłady:

Egzamin pisemny obejmujący pytania testowe.

Ćwiczenia laboratoryjne:

- sprawdziany pisemne sprawdzające stopień opanowania materiału teoretycznego poruszanego na poszczególnych zajęciach,

- konwersacje na temat wykonywanych doświadczeń.


Kryteria:

- stopień opanowania wiedzy w zakresie omawianych na zięciach zagadnień i umiejętność zaprojektowania i wykonania prostych doświadczeń mających na celu zbadanie zmian strukturalnych zachodzących w biocząsteczkach a także umożliwiających zbadanie ich stabilności.


Metody dydaktyczne - słownik:

Metody podające - prezentacja multimedialna
Metody podające - wykład informacyjny
Metody praktyczne - ćwiczenia laboratoryjne
Metody problemowe - metody aktywizujące - dyskusja dydaktyczna

Metody dydaktyczne:

• metody podające – wykład z prezentacją multimedialną,

• metody problemowe – wykład konwersatoryjny,

• metody problemowe – dyskusja dydaktyczna,

• metody praktyczne – ćwiczenia laboratoryjne,

• metody praktyczne – opracowanie wyników ćwiczeń, analiza wyników


Bilans punktów ECTS:

Udział w zajęciach:

• wykład – 30 h

• ćwiczenia laboratoryjne – 60 h

Praca własna studenta:

• samodzielna nauka dotycząca zagadnień omawianych na wykładach – 60 h

• przygotowanie do ćwiczeń lab. – 30 h

w sumie: 180 h = 6 pkt ECTS


Pełny opis:

Zagadnienia omawiane podczas wykładów:

struktura i własności białek i kwasów nukleinowych; siły stabilizujące strukturę i oddziaływania makrocząsteczek; własności hydrodynamiczne makrocząsteczek ̶ dyfuzja translacyjna i rotacyjna, sedymentacja; spektroskopowe metody badania własności strukturalnych makrocząsteczek w roztworze – fluorescencja, dichroizm kołowy, spektroskopia Ramana i w podczerwieni, rozproszenie światła, spektroskopia NMR; zastosowanie dyfrakcji rentgenowskiej w badaniach struktury przestrzennej białek i kwasów nukleinowych; termodynamiczny i kinetyczny opis oddziaływania białko-ligand, białko-białko i białko-DNA; kinetyka enzymatyczna i mechanizmy regulacji aktywności biologicznej; procesy fałdowania i denaturacji białek; błony biologiczne: struktury lipidowe i ich własności, układy modelowe błon biologicznych.

Ćwiczenia laboratoryjne:

wyznaczanie wielkości i kształtu cząsteczek białek w roztworze przy użyciu stacjonarnych pomiarów anizotropii fluorescencji; badania oddziaływania białko-ligand przy użyciu pomiarów fluorescencji i mikrokalorymetrii ITC; wyznaczanie struktury drugorzędowej białek i kwasów nukleinowych poprzez pomiary dychroizmu kołowego; zastosowanie pomiarów wewnętrznej fluorescencji w badaniach zmian strukturalnych białek; badania procesów fałdowania i denaturacji białek metodami dychroizmu kołowego i skaningowej mikrokalorymetrii DSC; pomiary kinetyki enzymatycznej z zastosowaniem metody zatrzymanego przepływu (ang. stopped-flow); badania przejść fazowych w błonach lipidowych metodami fluorescencyjnymi i kalorymetrycznymi.

Literatura:

1. K. E. van Holde, W. Curtis Johnson, P. Shing Ho „Principles of Physical Biochemistry”, Pearson Education International

2. Ch. Cantor, P. Schimel „Biophysical chemistry”, W. H. Freeman and Company

3. J. R. Lakowicz „Principles in fluorescence spectroscopy”, Kluwer Academic Publisher

4. P. Atkins „Chemia fizyczna”, PWN

Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Jagielloński w Krakowie.